Equilíbrio e cinética de ligação de oxigênio e monóxido de carbono à hemoglobina de teleósteo Synbranchus marmoratus

Equilíbrio e cinética de ligação de oxigênio e monóxido de carbono à hemoglobina de teleósteo Synbranchus marmoratus

Autores:

Charles Phelps,
Robert L. Garlick,
Dennis A. Powers,
Robert W. Noble,
Joseph P. Martin,
Unni E. H. Fyhn,
Hans J. Fyhn

ARTIGO ORIGINAL

Acta Amazonica

Print version ISSN 0044-5967On-line version ISSN 1809-4392

Acta Amaz. vol.8 no.4 supl.1 Manaus Dec. 1978

https://doi.org/10.1590/1809-43921978084s305

Resumo

As hemoglobinas do peixe que respira ar Synbranchus marmoratus apresentam componentes múltiplos e demonstram polimorfismo. Foi comparado o equilíbrio de oxigênio com células completas e hemoglobina Isolada. Há um efeito Bohr alcalino considerável e este é mais marcado em hemoglobina fracionada à qual tem sido adicionado 1 mM ATP. Foram estudadas as cinéticas de dissociação de oxigênio da combinação de oxiemogloblna e monóxido de carbono, apresentando cursos de tempo cinético surpreendentemente uniformes para um sistema composto de componentes múltiplos. Estes resultados são discutidos dentro do contexto das exigências do animal em um meio ambiente aquático-aéreo misto.

Summary

The haemoglobin of the South American lungfish Lepidosiren paradoxa has a single component. The equilibria of this respiratory protein with oxygen have been investigated both In the blood and with the purified haemoglobin. There is a substantial, normal, alkaline Bohr effect and marked sensitivity to organic phosphates in the haemoglobin solutions. Studies on the pH dependence of the kinetics of oxygen dissociation can be interpreted in terms of a normal Bohr effect. The kinetics of combination of carbon monoxide have an unusual pH dependence. These findings are discussed in terms of the two state model of Monod, Wyman and Changeux (1965).

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