Propriedades das hemoglobinas isoladas de artrópodes e moluscos do rio Amazonas

Propriedades das hemoglobinas isoladas de artrópodes e moluscos do rio Amazonas

Autores:

Joseph Bonaventura,
Maurizio Brunori,
Michael T. Wilson,
Joseph P. Martin,
Robert L. Garlick,
Bonnie J. Davis

ARTIGO ORIGINAL

Acta Amazonica

Print version ISSN 0044-5967On-line version ISSN 1809-4392

Acta Amaz. vol.8 no.4 supl.1 Manaus Dec. 1978

https://doi.org/10.1590/1809-43921978084s337

Resumo

Heinocianinas de 4 organismos habitantes do rio Amazonas foram isoladas e parcialmente caracterizadas. Três espécies de artrópodos (Dilocarcinus pagei cristatus, Silviocarcinus pardalinus e Macrobrachium amazonicum) possuem hemocianinas cujas estruturas das subunidades são provavelmente simples. Eletroforese regular e eletroforese SDS em disco de poliacrilamida revelaram predominantemente bandas simples e nenhum polimorfismo. O experimento de ligação do oxigênio mostrou que as 3 hemocianinas dos artrópodos possuem um grande efeito Bohr e dependência do pH no grau de interações das subunidades. A hemocianina do molusco Pila sp, foi estudada e o tamanho de sua sub-unidade parece similar à das outras hemocianinas dos moluscos, i.e., polipeptídeo 400.000 dalton. Na de hemolinfa do molusco Pila, provavelmente existe uma mistura de agregados de 100S a 124S. As propriedades das ligações do oxigênio das grandes moléculas da hemocianina de Pila sp, são notáveis por sua baixa cooperatividade e perda da forte dependência do pH.

Summary

Hemocyanins from four organisms inhabiting the Amazon River were isolated and partially characterized. Three arthropodan species (Dilocarcinus pagei cristatus, Silviocarcinus pardalinus and Macrobrachium amazonicum) posses hemocyanins whose subunit structure is remarkably simple. Regular and SDS polycrylamide disc electrophoresis revealed predominantly single bands and no polymorphisms. Oxygen-binding experiments showed that the three arthopodan hemocyanins possess large positive Bohr effects and pH dependence in the degree of subunit interaction. The hemocyanin of one mollusc, Pila sp., was studied and its subunit size appears to be similar to that of other molluscan hemocyanins, i.e., a 400,000 dalton polypeptide. In the hemolymph, Pila hemocyanin probably exists as a mixture of 100S and 124S aggregates. The oxygen binding properties of the large molecules of Pila hemocyanin are notable because of their low cooperativity and lack of a strong pH dependence.

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